home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Danny Amor's Online Library / Danny Amor's Online Library - Volume 1.iso / bbs / misc / prosite.lha / DATA / PDOC00152 < prev    next >
Text File  |  1995-07-26  |  2KB  |  32 lines
  1. **********************************************************************
  2. * Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site *
  3. **********************************************************************
  4.  
  5. Tryptophan synthase (EC 4.2.1.20) catalyzes the last step in  the biosynthesis
  6. of  tryptophan:  the  conversion  of  indoleglycerol  phosphate and serine, to
  7. tryptophan and   glyceraldehyde  3-phosphate  [1,2].  It  has  two  functional
  8. domains: one for  the aldol cleavage of indoleglycerol phosphate to indole and
  9. glyceraldehyde 3-phosphate and  the other for the synthesis of tryptophan from
  10. indole and  serine.  In  bacteria  and  plants  [3], each domain is found on a
  11. separate subunit (alpha and beta chains),  while  in fungi the two domains are
  12. fused together on a single multifunctional protein.
  13.  
  14. The beta chain of the  enzyme requires  pyridoxal-phosphate as a cofactor. The
  15. pyridoxal-phosphate group is attached to a lysine residue.   The region around
  16. this lysine residue also contains two histidine residues which are part of the
  17. pyridoxal-phosphate binding  site.    The signature pattern for the tryptophan
  18. synthase beta chain is derived from that conserved region.
  19.  
  20. -Consensus pattern: [LIVM]-x-H-x-G-[STA]-H-K-x-N
  21.                     [K is the pyridoxal-P attachment site]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  25.  
  26. [ 1] Crawford I.P.
  27.      Annu. Rev. Microbiol. 43:567-600(1989).
  28. [ 2] Hyde C.C., Miles E.W.
  29.      Bio/Technology 8:27-32(1990).
  30. [ 3] Berlyn M.B., Last R.L., Fink G.R.
  31.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:4604-4608(1989).
  32.